Anatomi-Leksikon

trypsinogen

Definisjon - Hva er Trypsinogen?

Trypsinogen er den inaktive forløperen, en såkalt proenzym, et enzym laget i bukspyttkjertelen, kalt bukspyttkjertelen. Sammen med den gjenværende bukspyttkjertelsekresjonen, den såkalte bukspyttkjertelen, frigjøres proenzymet trypsinogen via bukspyttkjertelen i tolvfingertarmen, en del av tynntarmen. Det er her aktivering av enzymet trypsin foregår.

Dette enzymet kalles "hydrolase"kategorisert, det vil si at den er i stand til å dele forbindelser mellom individuelle aminosyrer. Denne prosessen foregår i Tynntarm i stedet, som bryter ned proteinene som blir inntatt gjennom mat i mindre fragmenter av aminosyrer, noe som gjør at de kan tas opp i kroppen.

Hvordan gjøres aktivering av trypsin?

Aktiveringen av trypsinogen til trypsin kan foregå på to forskjellige måter. På begge måter foregår ikke aktivering i området i bukspyttkjertelen eller dets kanaler, men bare i området tolvfingertarmen, en del av tynntarmen.

Et annet enzym er nødvendig for en mulighet for aktivering til trypsin. Dette enzymet produseres i børstegrensen, dvs. de overfladiske cellene, i tolvfingertarmen. Det heter Enteropeptidase eller enterokinase. Enzymet er blant hydro kategorisert. Dette betyr at de reversibelt kan spalte forbindelsene til individuelle aminosyrer, som gir proenzymet trypsinogen sin struktur, ved å konsumere vannmolekyler. Når trypsinogen aktiveres til trypsin, blir en kjede på seks aminosyrer, et såkalt heksapeptid, delt fra proenzymet trypsinogen mens du konsumerer vann. Dette skaper en forkortet aminosyrekjede sammenlignet med før. Prosessen heter begrenset proteolyse. Imidlertid er enzymet nå i sin aktive form og kan dele ytterligere aminosyrekjeder for å kunne bryte ned og fordøye proteiner.
Den andre varianten av å aktivere trypsinogen til trypsin er representert av det allerede aktive enzymet trypsin. Trypsin kan ikke bare dele fremmede proteiner i mindre aminosyrekjeder, men kan også forkorte kroppens egne proenzymer som trypsinogen med flere aminosyrer. Trypsin liker spesielt å splitte seg etter den sjette aminosyren i trypsinogen. Dette betyr at et heksapeptid blir delt av, noe som omdanner trypsinogen til sin aktive form, trypsin. I tillegg til trypsinogen, kan aktiv trypsin konvertere tre andre enzymer som er viktige for fordøyelsen til sin aktive form. To faktorer som i utgangspunktet ikke er åpenbare, er også viktige for aktivering. På den ene siden er effekten av trypsin spesielt god til en litt basisk pH-verdi på 7 til 8, noe som betyr at trypsinogen i økende grad aktiveres. På den annen side frigjøres trypsinogen i bukspyttkjertelen med en trypsinhemmer. Dette forhindrer for tidlig aktivering i bukspyttkjertelen og brytes bare ned i tolvfingertarmen.

Hvor lages trypsinogen?

Proenzymet trypsinogen er grovt formulert i bukspyttkjertelen. Dette lyver over øvre del av magen til venstre for magen. Bukspyttkjertelen kan fortsatt deles i to deler:

Av endokrin del produserer hormoner som insulin for regulering av sukkerbalansen, som fungerer i kroppen.
Av eksokrin delsom utgjør mesteparten av bukspyttkjertelen, produserer bukspyttkjertelen, som er proenzym trypsinogen og spiller en viktig rolle i fordøyelsen.

Du kan også være interessert i: Funksjoner av bukspyttkjertelen

Hva er de normale verdiene?

Siden trypsinogen normalt føres gjennom kanalene i bukspyttkjertelen direkte inn i tynntarmen, er det vanligvis ikke trypsinogen i blodet, noe som betyr at de normale verdiene nærmer seg null.

Hvis det er slik at trypsinogen oppdages i blodet, taler funnet definitivt for en patologisk prosess. Her kommer for eksempel en akutt pankreatitt og Cystisk fibrose i spørsmålet. Trypsin testes som en del av den nyfødte screeningen.

Hva har trypsinogen å gjøre med cystisk fibrose?

Ved cystisk fibrose, også kalt cystisk fibrose, resulterer en mutasjon i genomet i en endring i sammensetningen av sekresjonen fra kjertler, som frigjør deres sekresjon til overflaten av kroppen slik som tarmen. Utskillelsen blir betydelig mer tyktflytende, noe som betyr at den kan frigjøres saktere.

Dette er spesielt kritisk når det gjelder bukspyttkjertelen. På grunn av den lengre oppholdstiden i passasjene i bukspyttkjertelen, har sekresjonen økt effekt i orgelet. Siden trypsinogen også i økende grad aktiveres for trypsin, oppstår fordøyelse av egen kropp, noe som kan føre til akutt pankreatitt.

Mer informasjon om emnet finner du her: Cystisk fibrose

Hva er trypsin?

Trypsin er et enzym som oppstår fra en inaktiv forløper, proenzymet trypsinogen, og spiller en viktig rolle i fordøyelsen av proteiner. Proenzymet trypsinogen kommer fra den eksokrine delen av bukspyttkjertelen. Dette proenzymet aktiveres på to forskjellige måter. På den ene siden, ved hjelp av enzymet enteropeptidase, deles en aminosyrekjede som består av seks aminosyrer. På den annen side kan trypsin aktivere seg selv. Også her er en aminosyrekjede som består av seks aminosyrer splittet av. Aktivt trypsin kan også gjøre de tre proenzymene Procarboxypeptidases, Proaminopeptidases og chymotrypsinogeninnholdet konverterer til sine tre aktive enzymer ved å dele opp en aminosyrekjede. Disse tre enzymene er også involvert i fordøyelsen av proteiner.

Trypsin er klassifisert som et enzym under kategorien hydro kategorisert. Dette betyr at de reversibelt kan dele forbindelser mellom aminosyrer ved å konsumere vann. Evnen til å splitte aminosyrekjeder når et maksimum i den litt basale bukspyttkjertelen med pH-verdier mellom 7 og 8. Denne egenskapen er avgjørende for fordøyelsesprosessen.

Etter enzymene i spyttet i munnen representerer trypsin det andre trinnet i spaltning av proteiner. Enzymet spalter ikke aminosyrkjeden til proteinene utenfra, men deler heller hele kjeden i flere små fragmenter, som deretter blir forkortet av andre enzymer slik at de er kan tas opp i kroppen gjennom tarmslimhinnen.

Mer informasjon finner du her: Trypsin

Hva skjer med en trypsinmangel?

Med mangel på trypsin forstyrres fordøyelsen av proteiner. I det følgende blir færre aminosyrer absorbert i kroppen. Siden noen aminosyrer er essensielle for menneskekroppen, da de ikke kan produseres verken ved modifisering av eksisterende aminosyrer eller ved egen syntese, oppstår mangelsymptomer etter en stund, noe som hvis det blir ubehandlet kan ha alvorlige konsekvenser.

I tillegg kan det skje at kroppens aminosyrelagre, som proteiner i musklene, blir brukt, noe som fører til vekttap og redusert spenst.

Alpha-1 antitrypsinmangel

Alpha-1 antitrypsinmangel er ofte forårsaket av en genetisk defekt. Alpha-1-antitrypsin er et enzym som hemmer andre enzymer fra å fungere. Enzymer som blir hemmet i prosessen har normalt som oppgave å bryte ned proteiner, slik at de mister funksjonen. Alfa-1-Antitrypsin kan således også brukes som Proteinasehemmer er utpekt.

Enzymene som blir hemmet av Alpha-1-Antitrypsin forekommer hovedsakelig i inflammatoriske prosesser og er hovedsakelig Chymotrypsin, trypsin, plasmin, elastase og trombin.

Her er hemming av elastase av særlig betydning. Som regel bryter elastase elastin, som hovedsakelig finnes i lungene. Elastin er et strukturelt protein som i stor grad er ansvarlig for lungens elastisitet. Hvis det er mangel på elastasehemmere som alfa-1-antitrypsin, kan dette føre til økt aktivitet av elastase i lungene. Her, som overalt ellers i kroppen, bryter elastase proteiner, men dette påvirker kroppens eget vev i lungene. Dette fører til massiv skade på lungevevet, som uunngåelig begrenser lungefunksjonen. Symptomene som utvikler seg inkluderer Hoste, kortpustethet og en innsnevring av luftveiene. I tillegg kan leveren, som hovedsakelig er ansvarlig for produksjonen av elastase, vise forhøyede leververdier og bli ytterligere skadet av galdeopphopning.

Mer informasjon finner du her: Alpha-1 antitrypsinmangel